脂蛋白（a）是一种特殊独立的血浆脂蛋白，是1963年挪威遗传学家Berg在研究低密度脂蛋白的遗传变异时发现的。20世纪80年代末，人们发现Lp（a）与动脉粥样硬化有关，特别是Mclean等发现脂蛋白（a）[lipoprotein（a），Lp（a）]与纤溶酶原（plasminogen，PLG）的结构具有高度同源性。脂蛋白(a)由肝脏合成，是一组与纤溶酶原有显著同源性的糖蛋白。受个体遗传基因的影响，呈现相对分子量大小不一的多态性。

    Lp（a）的结构及组成 Lp（a）是一种富含胆固醇的脂蛋白，核心部分为中性脂质和apoB-100分子，其外围包绕着亲水性的apo（a），二者以二硫键共价连接；其中apo（a） 是Lp（a）的特征性糖蛋白成分，主要由一种称为Kringle的特征性结构构成，Kringle由80～114个氨基酸残基组成，依靠三个内部二硫键稳定。Lp（a）的代谢及血浆水平 Lp（a）主要在肝脏合成后分泌入血，血浆Lp（a）浓度主要取决于Lp（a）的合成速率，而与分解速率基本无关。人群中Lp（a）浓度个体差异极大，浓度范围可在0～1000mg/L，这种差异最主要由apo（a） 基因位点决定。

    由于Lp（a）和PLG结构上的同源性，Miles等认为Lp（a）在血栓形成中起重要作用。Lp（a）可通过以下几个途径干预纤溶过程：可竞争性抑制PLG激活，干扰PLG与受体的结合，并抑制血小板血栓的溶解；可竞争性地抑制组织型纤溶酶原激活物（t-PA）与PLG的结合，干扰血栓栓子表面纤溶酶原的激活，从而抑制纤维蛋白的溶解，有利于血栓形成；Lp（a）可干扰纤溶酶原与链激酶的结合，从而抑制了对纤溶酶原的激活作用，也就抑制了纤溶酶的形成和纤维蛋白溶解，促进血栓形成栓塞的发生。

    Lp（a）与上皮细胞黏附分子表达有关，Takami等认为Lp（a）增强了细胞内黏附分子-1（ICAM-1）的表达。他们研究了血栓闭塞性脉管炎病人，发现其血浆中Lp（a）浓度均升高。因此他们认为Lp（a）引起心血管疾病的病理机制可能不同于一般动脉粥样硬化作用，而是Lp（a）增强了ICAM-1的mRNA的表达以及ICAM-1在细胞表面的表达，从而促进白细胞（特别是单核细胞）对血管内皮的粘附性及向血管内皮的转移，在动脉粥样硬化的早期和炎性心血管疾病两方面均起重要作用[5]。最新的观点认为，动脉内膜细胞基质（ECM）中的脂蛋白脂肪酶（LPL）能大大增强Lp（a）在内此细胞基质中的停滞作用。此外，研究认为，高水平血清Lp（a）浓度作为脑血管疾病的危险因素，不仅与其致动脉硬化和抗纤溶作用有关，而且可能与其降低红细胞膜脂流动性和变形性有关。

    脂蛋白(a)为动脉硬化的独立危险因子。血清脂蛋白(a)含量主要由遗传决定，不受饮食、性别和年龄的影响，并与其他脂蛋白、载脂蛋白无关。脂蛋白(a)含量增高者心、脑动脉硬化的发病率明显高于正常者。脂蛋白(a)的水平有预测冠心病的转归，与急性心肌梗死的病程演化关系密切。脂蛋白(a)增高可见于急性心肌梗死、缺血性心、脑疾病患者、动脉硬化症、高脂血症、糖尿病、慢性肾功能不全、冠状动脉搭桥后再狭窄、大动脉瘤及某些癌症。